Uuringus valiti L-isoleutsiin auxotroofiline Corynebacterium glutamicum tüvi FA-1, et uurida transaminaasi, mis mõjutabL-leutsiin ja L-valine. Uuring lõi esmalt ilvE geeni välja ja leidis, et pärast ilvE geeni väljalöömist kadus L-valiini sünteesi aktiivsus, kuid l-leutsiini sünteesivõime oli endiselt nõrk. See näitab, et on ka teisi aminotransferase, mis katalüüsivad L-leutsiini sünteesi. Seejärel jätkati aspB geeni koputamist ja võime sünteesida L-leutsiini oli täielikult kadunud. IlvE väljatöömise põhjal taastas aspB geeni üleekspressioon teatud määral L-leutsiini sünteesi (tabel 1). Need tulemused näitavad, et aspB poolt kodeeritud valgul on L- leutsiini sünteesi aktiivsus.
Lisaks sõeluti uuringus läbi mõned endogeensed ja eksogeensed aminotransferaasi geenid ning väljendati neid aminotransferaasi geene ilvE ja aspB kokoputustüvedes, et uurida, kas neil aminotransferaasidel on hargnenud ahelaga aminohapete sünteesi aktiivsus. Nende hulgas näitab TyrB spetsiifilist L-leutsiini sünteesi aktiivsust, samas kui YbgE ja CallvE näitavad L- leutsiini ja L-valiini kahekordset sünteesitegevust. Need tulemused näitavad, et transaminaasi optimeerimisel substraadi spetsiifilisuse vahetamiseks on suur potentsiaal suurendada hargnenud ahelaga aminohapete saagikust.
